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《&#266a;科学》↔

水力❄通量δ响Μ应的激素再分配决定根的分枝

英国诺丁汉大学Malcolm J. Bennett等研Ï究人员发现，水力通量响应的激素再分配决定根的分枝。相关Å论文11月18日੘发表于《科学》。

研究人员表明，这一现象是由源自韧皮部的激素脱落酸的径向运动调节的，脱落酸通过胞间连丝破坏了内外细胞层之Φ间的细胞间交流。这些细胞间孔的闭合破坏了激素信号છ生长素的内向运动，阻碍了侧根的分枝。一旦根尖重新与水分接触，脱落酸的反应就会迅速减弱。这项研究揭示了根如何通过将水力通量的变化与动态的激素再分配联੘系起来，使其分枝模式适应异质的土壤水分条件。

据悉，植物的根在其分枝模式ા中表现出可塑性，从而有效地觅取异质分≤布的资源，如土壤水。当根失去与水的接ੇ触时，会抑制侧根的形成。

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相关∂论文信息：š

hÁttps://doi.org/10.1126/scieÌnce.addβ3771

《⌈自然-ૠ化è学》

疏↑水锚自适应插‾入聚乙二醇主体编程表€面功能化

荷兰拉德堡德大学研究团队报告了疏水锚自适应插◯入聚乙二醇（PEG）主α体编Μ程表面功能化。相关论文11月21日发表于《自然-化学》。

共价和非共价分子结合是调整表面性质和功能的两种↔策略。然而，缺乏响应性和对≅特定结合基团的需求使得੘时空控制具有挑战性。

研究人员报告了疏水锚的自适应插入PEG宿主中作为表面功能化的非共价结合策略。通过使用多环芳烃作为疏水锚，在没有任何催化剂和&#263d;结合基团的帮助下，亲水性带电和非带电功能模块在两分钟内自发加载到PEG电晕上。疏水性锚固件的热力学有利插入可以通过拉动功能模块来逆转，从而Ç实现可编程的表面功能化。研究发现，疏水锚和PEG宿主之间的适应性分子识别将增强对PE´G的亲水性理解，并促进纳米医学、先进材料和纳米技术的进展。

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相关论文信息：

https://doi.org/10.1038/s41557Ë-022-01&#25bc;0Ξ90-0

《自然&#266c;´》

环状核∀苷酸激活CRISPΤR蛋白酶抗病毒⇓信号传递

ⓕ德国波恩大学Gregor Hagelueken等研究人员发现了一种环状核苷酸激活CRISPR蛋白酶的 抗病毒信号传递。相ϖ关论文11月24日发表于《自然》。

研究人员表示，CRISPR防御系统，如著名的DNA靶向Cas9和RNA靶向的III型系统，在原核生物中广泛存在。后者可以协调一个复杂的抗病毒反应，该反应是由外来RNA识别后合成的环状寡腺苷酸（cOA）启动的。在一大批与III型系统相关并被预测为与cOA结合的蛋白质中，一个与CRIS&#261c;PR相关的Lon蛋白酶（CalpL）尤为重要。该蛋白含有一个SAVED家族的传感器域，与Lθon蛋白酶效应域融合。然而，这种效应પ域的作用方式是未知的。

研究人员报告了CalpL的结构和功能，并表明该可溶性蛋白与另外两个蛋白CalpT和CalpS形成一个稳定的三方复合物，这两个蛋白在同一操纵子中编码。在被cA4激活后，CalpL寡聚并特异性地切€割Maz♧F同源物CalpT，从复合物中释放出细胞质外功能Σ因子CalpS。这为基于CRISPR的外来核酸检测和转录调控之间提供了直接联系。此外，CRISPR效应器中存在一个cA4结合的SAVED结构域，这也揭示了与基于cOA的抗噬菌体信号>系统的意外联系。

”相关ω论文信息：Á

&#ffe0　;https://doi.♨org/10.1038/s41586-022-05571-⊆7

研究揭示哺乳动物σˆ脑部V-ATP酶ૡ调节作用

丹麦哥本哈根大学Dimitrios Stamou团队研究发现，哺乳动物脑部空泡型腺苷三磷酸酶（V-A•TP¥酶）通过超低速模式切换调节。相关论文11月23日发表બ于《自然》。

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研究人员表示ⓛ，V-ATP酶是结构上与F型ATP合成‹酶有关的生电型旋转机械酶。它们能水解ATP，并为大量细胞过程建立电化学质子梯度。在神经元中，所有神经递质装入突触小泡并由每个突触小泡的一个V型ATP酶分子提供能量。

为阐明这一真正单分子生物过程，研究人员揭示了单个哺乳动物脑V-ATP酶在单个突触小泡中↓的生电型质子泵作用。结果表明，V-ATP酶并不像观察到的细菌同源物旋转和严格的ATP-质子耦合那样，在时间上连续泵送。相反，其在3种超长寿命的模式之间随机切换：质子泵送、不活动和质子泄漏。值得注意的是，对泵送的直接观察显示，生理上相关浓度的ATP并不能调节内在的泵送速率。ATP通过质子泵送模式的切换概率调节V-ATP酶的活性。相反，电化学质子梯度调节泵送速率和泵送模式以及非活动模式઩的ⓛ切换。

研究发现，模式切换Ö的一个直接后果是突触小泡的电化学梯度出现随机波动，这可能在质子驱动的神经௄递质û二次活性负荷中引入随机性，从而可能对神经递质产生重要影响。

相&#263c;关论❄文信ઠ息：

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https://doi.½org/10.1038/s≥41586-022-05472-9

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